Biopolymere by Gotthold Ebert (auth.)

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40 S-Untereinheit. Diese sind aus mehreren Protein en und zwei bzw. einem r-RNS-Molekiil zusammengesetzt. Bei den am ausfiihrlichsten beschriebenen Ribosomen von E. coli enthalt die 50 S-Einheit eine r-RNS yom Mol. Gew. 1,1 . 106 (23 S) und eine niedermolekulare 5 S aus 120 Nucleotidresten, die nur aus A, U, G, C- aufgebaut ist, d. h. keine seltenen Basen besitzt, sowie 33 verschiedene Proteine. Die klein ere 30 S-Einheit besteht aus einer r-RNS-Kette yom Molekulargewicht 0,55 . 106 (16 S) und 21 verschiedenen Protein en.

Poly(rA) liegt im festen Zustand als Doppelhelix vor, wobei die Adeninreste auf die in Abb. 29 a gezeigteWeise miteinander Wasserstoffbrticken bilden. Es handelt sich urn eine 8c Helix" mit einer Hohe von 3,8 A pro Nucleotidrest, der groBten bisher beobachteten. Entsprechendes gilt ftir Poly(rC), (Abb. 29 b) das eine 12cHelix ':. unter paralleler Anordnung der Ketten bildet. Poly (rI) ergibt im festern Zustand Tripelhelices. Bei den Einzelketten handelt es sich urn 26 3 -Helices '~. 1m gelosten Zustand liegen die Poly(rA)-Molektile nicht als Stabchen var.

Resonanz-Grenzstruktur der trans-Peptid-Gruppe (1 b) nam Pauling und Corey. Weiter resultieren aus der aufgehobenen freien Drehbarkeit urn die C-N-Bindung zwei mogliche Konfigurationen, namlich cis und trans. Von der cis-Form leitet sich das einfachste zyklische Dipeptid, das Diketopiperazin ab (Abb. 39) und ebenso die mehrgliedrigen zyklischen Peptide. In allen offenkettigen Peptiden liegt normalerweise die transForm vor, weil deren Energie urn 2 kcalJMol negativer ist als die der cis-Form. Sie ist damit stabiler als diese, wie sich aus den NMR-Spektren von Modellsubstanzen wie z.

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